При комплексной переработке непищевых отходов и конфискатов от убоя скота на мясокомбинатах получают такие денные продукты, как белковые корма и технические жиры.
БЕЛКОВЫЕ КОРМА
Сухие животные корма являются концентрированным белковым кормом, предназначенным для кормления сельскохозяйственных животных, в том числе и птиц. В зависимости от исходного сырья и методов переработки животные корма подразделяют на сухие (мясокостная, мясная, кровяная и костная мука) и вареные.
Ценность животных кормов обусловливается высоким содержанием в них полноценных белков, которые имеют в достаточном количестве все незаменимые аминокислоты, необходимые для интенсивного развития и откорма животных, а также минеральные соли, микроэлементы и жиры.
В животных кормах содержатся многие жизненно важные витамины группы В —рибофлавин (В2), пантотеновая кислота, никотиновая кислота (РР), ниацин, холин и B12 (цианокобаламин), а также жирорастворимые витамины Е, F и каротин (провитамин А).
Эффективность использования сухих животных кормов при откорме скота и птицы, а также при выращивании молодняка обусловлена также высокой их усвояемостью (95%). Животные корма возмещают недостаток белковых веществ в растительных кормах и облегчают их усвоение.
Обладая высокими кормовыми достоинствами, сухие животные корма устойчивы при хранении и транспортабельны. Однако при высоком содержании жира они склонны к прогоранию и потере витаминной активности.
Ассортимент вырабатываемых животных кормов зависит от вида, рецептуры и качества применяемого сырья. Наиболее распространенным видом корма является мясокостная мука, которую в зависимости от содержания белка и минеральных веществ выпускают I, II и lll сортов.
Основными видами сырья, используемого на производство мясокостной муки, являются внутренние органы и отходы кишок (60—76%) и различные виды кости (40—25%).
Мясная мука, вырабатываемая в основном из внутренних органов (90%) и кости (10%), характеризуется высоким содержанием белка. Так, в мясной муке I сорта его содержится 64%, в муке II сорта — 54% белка.
Для получения кровяной муки используют цельную кровь или ее фракции (фибрин, форменные элементы, сыворотку), которые по своему удельному весу в рецептуре сырья составляют 90—95% (остальные — кость).
Содержание белка в кровяной муке I сорта составляет 81%, а II сорта—>73%.
Костную муку вырабатывают только из кости сырой или вываренной в открытых котлах и автоклавах. Различают костную муку I сорта (содержит 20% белка) и II сорта (содержит 15% белка).
Вареные корма получают ограниченных количествах, так как в них содержится до 60% влаги, что обусловливает их нестойкость при хранении (нельзя хранить более 10 ч) в летнее время.
СВОЙСТВА И СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки, или протеины, представляют собой высокомолекулярные азотистые органические вещества, которые при гидролитическом расщеплении способны распадаться на аминокислоты. Они гидролизуются, т. е. расщепляются на более простые соединения при кипячении с крепкими кислотами, щелочами, а также под воздействием ферментов. Образующиеся при этом аминокислоты по своей значимости подразделяют на незаменимые, полузаменимые и заменимые.
В настоящее время комбикорма, в состав которых входят животные корма, нормализуют не только по содержанию белковых веществ, но и по наличию незаменимых аминокислот.
Все белки по форме частиц (молекул) подразделяют на фибрилярные (волокнистые, нитевидные) и глобулярные (имеющие сферическую или эллипсоидальную форму). К фибрилярным белкам относятся коллаген, кератин, эластин, ретикулин, миозин. Типичными представителями второй группы являются альбумин, глобулин и миоген.
В мясокостном сырье содержатся как фибрилярные, так и глобулярные белки, причем те и другие при жизни животного выполняют определенные функции. Глобулярные белки выполняют главным образом физиологические функции, а фибрилярные выполняют так называемые структурные функции и являются основным материалом, из которого образуется шкура, кости, рога, копыта, волос, щетина и др.
Белки имеют высокую молекулярную массу (от 20 до 200 тыс.) и обладают коллоидными свойствами, т. е. растворы белков в воде не образуют однородного раствора, а находятся во взвешенном состоянии в виде мельчайших частиц. Как правило, белки обладают сродством к воде, одни из них растворяются в ней (альбумины), другие поглощают ее, превращаясь в студнеобразное вещество — гель (желатин), существуют также белки, не смешивающиеся с водой (кератин). Большое влияние на взаимодействие белков с водой оказывают растворы кислот, оснований (щелочей) и неорганических солей.
Растворимые белки можно осадить из раствора добавлением некоторых солей, например хлористого натрия или сульфата аммония. В органических растворителях белки животного происхождения нерастворимы: добавление органических растворителей к водным растворам белков приводит к выпадению осадка.
Все белки можно денатурировать или изменить их естественное (нативное) состояние (например, свертывание яичного белка при нагревании). Денатурированный белок отличается от природного (нативного) своими свойствами и признаками, хотя его состав и некоторые качественные реакции не изменяются. Температура, при которой происходит денатурация (коагуляция), для различных белков различна, но для определенного белка постоянна (например, альбумин яйца коагулирует при температуре 56°, дефибринированная кровь свертывается при температуре 72° С.
Можно также вызвать необратимую денатурацию белков, воздействуя на них сильными кислотами, щелочами, алкоголем, ацетоном, мочевиной и солями тяжелых металлов. Наиболее заметным явлением при денатурации является изменение биологических свойств белков, например ферменты обычно инактивируются.
Процесс коагуляции необратим. Это объясняется тем, что нарушается структура белковых частиц и в результате дегидратации (обезвоживания) они сливаются в более крупные агрегаты, которые теряют способность растворяться в обычных условиях. Характерными признаками процесса денатурации белков являются: потеря белками способности растворяться в воде или других растворителях; потеря способности кристаллизоваться; лучшая переваримость под воздействием ферментов, а также потеря биологических свойств биологически активными белками (например, ферментами).
Элементарный состав белков независимо от их происхождения в качественном отношении одинаков и в пересчете на сухое вещество составляет: углерода 48—55 %. водорода — 5,0—7,5%, кислорода 20—34%, азота 15—19,5%; серы 0,3— Отличительной особенностью белков является наличие в них азота, который отсутствует в углеводах и жирах.
Все белки разделяют на две группы: простые белки-протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты, и сложные белки — протеиды, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и небелковую группу.
Группа протеиновых белков включает альбумины, которые хорошо растворяются в воде и коагулируют при нагревании (встречаются в крови, молоке и яйцах).
К группе сложных, или составных белков-протеидов, встречающихся в животных тканях, относят хромопротеиды, которые состоят из белка и группы, представляющей собой красящее вещество. К хромопротеидам относится гемоглобин — красящий белок красных кровяных телец и миоглобин — красящий белок мышц.
БЕЛКИ МЯСОКОСТНОГО СЫРЬЯ
В мясокостном сырье, используемом при производстве кормов, содержится большое количество соединительнотканых белков (коллаген, эластин, альбумины и глобулины, кератины) .
Коллаген является основой соединительной ткани, которая поддерживает и обеспечивает подвижность различных органов (шкуры, кости, сухожилия, половые органы, губы, уши, хрящи и др.).
Коллаген не растворяется в холодной воде, но набухает в ней, не растворяется и в органических растворителях, незначительно растворяется в растворах солей, слабых кислотах и щелочах. При длительном нагревании в воде или щелочи он переходит в клей или желатин. Нагревание коллагена в воде до температуры 62—65° С приводит к сокращению (усадке) коллагеновых волокон примерно на '/з их первоначальной длины.
Эластин, входящий в состав соединительной ткани, содержится *в рыхлой соединительной ткани и в шейных сухожилиях, хрящах и стенках крупных артерий. Эластин нерастворим в холодной и горячей воде и органических растворителях. Он более инертен, чем коллаген, по отношению к кислотам и щелочам, при кипячении с водой не образует клея и не денатурирует при нагревании.
Альбумины и глобулины встречаются во всех тканях животного организма, входя в состав основного вещества и протоплазмы клеток. При обработке соединительной ткани водой из нее извлекается небольшое количество белков типа альбумин, а при последующей обработке солевыми растворами — небольшое количество белков типа глобулин.
Кератины являются белками, содержащимися в волосах, щетине, рогах и копытах. По сравнению с другими белками кератины характеризуются высоким содержанием серы (2—5,6%). Кератин не растворяется в холодной и горячей воде и отличается высокой устойчивостью к внешним воздействиям (изменениям температуры, свету и др.). Он не растворяется в растворах солей, спирте и эфире, разведенных кислотах. При действии щелочей кератин гидролизуется и в раствор» переходят образовавшиеся продукты распада кератина. При этом отщепляется значительная часть серы, входящая в молекулу кератина. Кератин не поддается воздействию пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта. Тонко измельченные рога и копыта частично растворяются в воде и расщепляются при воздействии протеолитических ферментов (трипсин).
В связи с тем что в аминокислотный состав кератина входит полный набор и большое количество незаменимых аминокислот, его подвергают гидролизу (кислотному или щелочному) .
Наряду с соединительноткаными белками мясокостное сырье содержит также белки мышечной ткани, основными из: которых являются миозин и актин.
Миозин является полноценным белком, не переходящим в раствор при воздействии на него воды. При обработке солевыми растворами в щелочной или нейтральной среде он экстрагируется.
Актин составляет 12—15% от всех мышечных белков; он экстрагируется водой из мышечной ткани после удаления из нее миозина. В солевом растворе не растворим.
Установлено, что при термической обработке (разварке„ стерилизации, сушке) мясокостного сырья происходят потери.